Глобулины и альбумины биохимия

Разница между альбумином и глобулином

Глобулины и альбумины биохимия

главное отличие между альбумином и глобулином является то, чтоальбумин является ключевым белком в крови, который регулирует осмотическое давление крови, в то время как глобулин является вторым распространенным типом белков в крови и играет важную роль в функции печени, свертываемости крови и борьбе с инфекциями., Кроме того, альбумин растворим в чистой воде, а глобулин нерастворим в чистой воде.

Альбумин и глобулин – два основных типа малых белков в крови, называемые сывороточными белками. У них уникальные функции в организме.

Ключевые области покрыты

1. Что такое альбумин
– Определение, факты, роль
2. Что такое глобулин
– Определение, факты, роль
3. Каковы сходства между альбумином и глобулином
– Краткое описание общих черт
4. В чем разница между альбумином и глобулином
– Сравнение основных различий

Основные условия

Альбумин, Глобулин, Иммуноглобулины, Осмотическое Давление, Плазменные Белки

Что такое альбумин

Альбумин – это небольшой белок, который составляет более половины общего содержания сывороточного белка в крови. Вырабатывается в печени. Около 30-40% общего количества альбумина в организме содержится во внутрисосудистом отделе, а остальное – во внесосудистом отделе и интерстициальных пространствах.

Диффузия альбумина из сыворотки не происходит свободно. Следовательно, альбумин имеет решающее значение в обеспечении коллоидного осмотического или онкотического давления, что важно для регуляции движения воды и растворенных веществ через стенки капилляров.

Внутри сосудистого отсека альбумин всегда несет отрицательный заряд из-за присутствия Na+ ионов. Связывание Cl– ионы в альбумин увеличивает его отрицательный заряд, что, в свою очередь, увеличивает способность удерживать больше Na+ ионов.

Это увеличивает количество молекул в сыворотке, оказывая на 50% большее осмотическое давление, чем при концентрации белка.

Рисунок 1: Структура сывороточного альбумина

Кроме того, альбумин помогает в транспортировке гормонов, билирубина, витаминов, металлов и лекарств. Он способствует метаболизму жиров, так как сохраняет жиры растворимыми в сыворотке.

Что такое глобулин

Глобулин – это собирательное название сотен небольших сывороточных белков, которые могут быть ферментами, белками-носителями, белками комплемента, иммуноглобулинами и т. Д. Большинство глобулинов вырабатываются в печени.

Но иммуноглобулины вырабатываются плазматическими В-клетками. Основываясь на характере миграции глобулинов во время электрофореза, можно выделить четыре группы глобулинов: α1, α2, β и γ.

Иммуноглобулины в основном относятся к γ-области.

Рисунок 2: Электрофорез сывороточного белка

Глобулин является вторым наиболее распространенным типом сывороточных белков. Повышение уровня глобулина в сыворотке крови происходит в основном за счет увеличения иммуноглобулинов, что указывает на патогенные инфекции. Недоедание может снизить уровень глобулинов в сыворотке.

Сходство между альбумином и глобулином

  • Альбумин и глобулин являются двумя основными типами сывороточных белков.
  • Они имеют низкий молекулярный вес.
  • Большинство из них вырабатываются в печени. Недоедание может снизить уровень альбумина и глобулина в сыворотке крови.
  • Оба имеют уникальные функции в организме.
  • Они могут быть коагулированы теплом.

Разница между альбумином и глобулином
Определение

Альбумин относится к простой форме белка, содержащейся в яичном белке, молоке и (в частности) сыворотке крови, в то время как глобулин относится к любой группе простых белков, растворимых в солевых растворах, образующих большую фракцию белка сыворотки крови.

Исходные уровни

Уровень сывороточного альбумина составляет 3,5-5,0 г / дл, в то время как уровень сывороточного глобулина составляет 2,5-4,5 г / дл.

Типы

Альбумин представляет собой один белок, в то время как глобулин представляет собой группу сывороточных белков.

Молекулярная масса

Молекулярная масса альбумина составляет 66,5 кДа, а молекулярная масса глобулина сравнительно выше, чем альбумина.

Растворимость

Альбумин растворим в воде, а глобулин растворим только в сульфате аммония.

Роль

Альбумин играет важную роль в повышении осмотического давления крови, в то время как глобулин может представлять собой ферменты, белки-носители, белки комплемента или иммуноглобулины. Это важное различие между альбумином и глобулином.

Клиническое значение

Уровень альбумина в сыворотке увеличивается только при острой дегидратации, в то время как уровень глобулина в сыворотке в основном увеличивается из-за увеличения иммуноглобулина.

Заключение

Альбумин является наиболее распространенным сывороточным белком, который важен для поддержания осмотического давления крови. Однако глобулин представляет собой группу небольших сывороточных белков, которые могут представлять собой ферменты, белки-носители, белки комплемента, иммуноглобулины и т. Д. Основное различие между альбумином и глобулином заключается в их характеристиках и роли.

Ссылка:

1. Бушер, Дженис Т. «Сывороточный альбумин и глобулин».Клинические методы: история, физические и лабораторные исследования. 3-е издание.Национальная медицинская библиотека США, 1 января 1990 г.,

Источник: https://ru.strephonsays.com/difference-between-albumin-and-globulin

Биохимия крови

Глобулины и альбумины биохимия

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ

Глава IV.16.1.

Кровь отличается от других тканей своим агрегатным состоянием – она жидкая. Такое свойство связана с ее функцией – транспортной. Выделяют две фазы крови: жидкую (плазма) и плотную (клетки крови).

Плазма кровиэто 10 % водный раствор органических и минеральных веществ. Из них 7% – белки, 0,9% – неорганические соли, 2,0% – небелковые органические соединения.

Белки плазмы крови

 Их концентрация колеблется в пределах 5,5 – 8,5 г /100 мл. Выделяют следующие фракции: преальбумины, альбумины, a1 -, a2- , b-, g- глобулины и фибриноген. Соотношение количества белков этих фракций имеет важное диагностическое значение.

1) Преальбумины выполняют транспортную функцию. Переносят тироксин и ретинол. этого белка снижается при циррозе и хроническом гепатите печени, когда нарушается ее белоксинтезирующая активность.

2) Альбумины – наиболее гомогенная фракция белков крови. Основная функция – связывание воды, что обеспечивает коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление в крови.

Альбумины транспортируют ионы магния, кальция, билирубин, свободные ЖК, стероидные гормоны, такие лекарственные соединения как антибиотики, барбитураты, сердечные гликозиды.

Снижение содержание альбуминов наблюдается при повышении проницаемости сосудов клубочка нефрона (нефротический синдром) и заболеваниях печени.

3) a1-глобулины. К этой фракции относятся два белка:

Антитрипсин – ингибитор таких протеиназ как трипсина, химотрипсина, плазмина. Его содержание повышается при воспалительных заболеваниях и механических повреждениях тканей.

Гликопротеин содержит в составе около 40 % углеводов. Транспортирует стероиды. Повышается его содержание при воспалительных процессах, снижается при циррозе печени.

4) a2-глобулины содержат следующие белки:

Макроглобулин – цинксодержащий гликопротеин с большой молекулярной массой. Ингибирует протеолитические ферменты, как и антитрипсин. его увеличивается при циррозе, нефротическом синдроме, сахарном диабете и не изменяется при воспалении.

Гаптоглобин связывает и транспортирует свободный гемоглобин А. снижается при поражениях паренхимы печени, гемолитической анемии. Увеличивается при воспалении и сахарном диабете.

Церулоплазмин – медьсодержащий белок. Окисляет двухвалентное железо в трехвалентное.

3) b-глобулины представлены двумя белками:

Трансферрин участвует в транспорте трехвалентного железа.

Гемопексин переносит свободный гем, порфирин. Связывает гемсодержащие белки и переносит их в печень для разрушения.

4) g-глобулины. В этой фракции представлены антитела. Эти белки обладают двоякой специфичностью: по отношению к данному виду животного и к белку-антигену, вызвавшему образование антител. Они состоят из двух цепей тяжелой и легкой, соединенных между собой дисульфидными связями.

Помимо вышеперечисленных белков в состав плазмы крови входят факторы коагуляции:

1)      фибриноген – фибриллярный белок, который образует основу тромба;

2)      протромбин – кальцийсвязывающий белок, предшественник тромбина – фермента, который катализирует превращение фибриногена в фибрин;

3)      ионизированный кальций – обеспечивает сближение и оптимальную ориентацию ферментов гемостаза.;

4)      проакцелерин – липопротеид, обеспечивает нормальную взаимоориентацию;

5)      проконвертин – кальцийсвязывающий белок;

6)      антигемофилический глобулин – гликопротеид.

И еще ряд гликопротеидов. Их взаимодействие направлено на превращение растворимого белка фибриногена в нерастворимый фибрин.

Ферменты плазмы

Разделяют на секреторные и клеточные. К секреторным относятся ферменты свертывания крови и холинэстераза. Они образуются в печени и секретируются в кровяное русло. Клеточные ферменты в плазме содержатся в очень малых количествах, т.к.

не секретируются, а функционируют в клетках. Попадают они в кровь при различных патологических состояниях, поэтому их часто называют маркерными ферментами.

К таковым относятся: АлАТ, АсАТ, ЛДГ, липаза, амилаза, кислая и щелочная фосфатазы, креатинфосфокиназа.

Небелковые компоненты плазмы

Поскольку основная функция крови транспортная, то в ней обнаруживаются многие компоненты белкового, углеводного, липидного и минерального обменов.

В качестве компонентов белкового обмена в крови содержатся аминокислоты, мочевина, креатин и креатинин, мочевая кислота.

К компонентам углеводного обмена относятся: глюкоза, фруктоза, галактоза, молочная кислота, пировиноградная кислота, альфа-оксимаслянная кислота, гликопротеины и сиаловые кислоты.

Компоненты липидного обмена: фосфолипиды, нейтральные липиды, неэтерифицированные ЖК, холестерин и его эфиры, липопротеиды низкой плотности и ЛВП.

Основными неорганическими компонентами плазмы крови являются: анионы бикарбонатов, хлоридов, фосфатов, сульфатов, катионы кальция, магния, калия, натрия, железа, меди.

Клетки крови

Основную массу клеток составляют эритроциты (36-48%). Их основной белок – гемоглобин. В процессе своего развития эритроциты теряют ядро и митохонодрии. В них остаются лишь системы, восстанавливающие структуры мембран и антиоксидантные системы. В частности, в процессе работы гемоглобина образуется супероксидный ион.

Супероксиддисмутаза (СОД) катализирует превращение его в пероксид водорода, который разрушается каталазой и глутатионпероксидазой. При этом окисляется глутатион, который затем восстанавливает глутатионредуктаза при участии НАДФН. Этот механизм мы рассмотрели подробно, т.к.

в эритроцитах отсутствуют системы синтеза белка, и антиоксидантная защита имеет большое значение еще и потому, что эти клетки чаще всего сталкиваются с негативным влиянием кислорода.

Ферменты, осуществляющие метаболизм эритроцитов синтезируются в процессе их созревания. Единственным источником энергии в эритроцитах является анаэробное окисление глюкозы до лактата.

Лейкоциты имеют в своем составе ядро и митохондрии и являются стандартными клетками, в которых происходит гликолиз, окислительное фосфорилирование и может запасаться и использоваться гликоген.

Фагоцитирующие формы лейкоцитов отличаются усиленным гликолизом и высокой активностью ПФП. Усиленно обновление фосфатидной кислоты и фосфоглицеридов, что составляет основу клеточных мембран, которые расходуются в процессе фагоцитоза.

При поглощении бактерии активируется потребление кислорода и образование супероксидного аниона, который накапливается в вакуоли и оказывает бактерицидное действие. В это время в самой клетке активируется каталаза и пероксидаза, но внутрь вакуоли они не проникают.

Лейкоциты способны синтезировать гамма-глобулин и поэтому обладают высокой серостью обновления РНК.

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ  IV.16.1.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

3. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.;

4. Хмельницкий Р. А. Физическая и коллоидная химия // М.: Высш. шк., 1988, 400 с.

Источник: http://test.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_16_1.htm

Что показывает альбумин в биохимическом анализе крови? Причины повышенного и пониженного альбумина

Глобулины и альбумины биохимия

Уровень альбумина в крови определяется с помощью биохимического анализа. Завышенные или заниженные показатели вещества, получаемого путем фракционирования, свидетельствуют о патологическом процессе в организме.

Альбумин или белковые фракции — наиболее часто встречающиеся исследуемые показатели, ведь вещество отражает, насколько полноценно работает печень по синтезу белков.

Интересный факт: в течение 2 суток печень продуцирует 15 грамм альбумина, приносящего пользу до 20 дней.

Альбумин — что это такое в биохимическом анализе крови?

Альбумин — основной белок в крови, составляющий более половины (от 50 до 65%) от общего количества плазмы.

Синтезируется печенью человека и располагается в периферийной крови, лимфе, спинномозговой и интерстициальной жидкости. Жизненный период альбумина длится 15-20 суток.

Белковое соединение низкомолекулярно, хотя фракция белков плазмы крови резервирует более 600 разновидностей аминокислот.

По результатам биохимического анализа крови и содержанию в кровяной сыворотке альбумина врач диагностирует работу почек и печени. Снижение концентрации белкового соединения указывает на наличие ревматизма и опухолей злокачественного характера.

На картинке: молекулярная структура сывороточного альбумина человека

Альбумины — важнейшие элементы в кровяной сыворотке, благодаря которым осуществляется полноценная деятельность организма.

Белки циркулируют с кровотоком и выполняют следующие функции:

  • наиважнейшая функция белковой фракции — связь и транспортировка различных веществ — гормонов, кислот, жиров, билирубина, кальция, соединения тканей.
  • Отвечает за поддержание давления в плазме крови, благодаря чему жидкость не вызывает отеков, не проникает в соединительную и мышечную ткань.
  • Резервное назначение — сохранение элементов белка. Молекулы альбумина отвечают за сохранность аминокислот, необходимых для правильного функционирования организма. Во время длительного голодания запасы аминокислот истощаются.

Внимание! Не игнорируйте врачебные рекомендации относительно сдачи биохимического анализа. Благодаря биохимии крови диагностируются патологии, связанные с колебаниями альбумина. Своевременная сдача анализа способствует предотвращению развития патологии и назначению эффективного лечения.

Альбумин: норма в крови

Нормы альбуминовой фракции в крови колеблются в пределах 35 -33 г / л, это намного больше содержания гамма-глобулина (8,0 — 12,0 — 17,0 г / л) и фибриногена (2,0 — 4,0 г / л), а в кровяной сыворотке фибриноген заметить затруднительно.

Нормы белка установлены в зависимости от возрастной категории людей. При сдаче анализа нормальный уровень в плазме у мужчины и женщины одинаковый, поэтому врач опирается на норму альбумина, исходя из возраста пациента.

Изображено: доли белков в крови человека

Ниже представлены нормы крови в зависимости от возрастной категории пациентов:

  1. Малыши с рождения до 3 лет — 25 — 50 г / л;
  2. Дети с 3 до 14 лет — 38 — 54 г / л;
  3. 14 — 60 лет — 33 — 55 г / л;
  4. Пожилые люди старше 60 лет — 34 — 48 г / л.

Стоит отметить, что: у людей зрелого возраста замечается понижение уровня альбумина в крови.

Таблица норм по возрастам

ВозрастАльбумин, г/лα1, г/лα2, г/лβ, г/лγ, г/л
От 0 до 7 дней32,5 – 40,71,2 – 4,26,8 – 11,24,5 – 6,73,5 – 8,5
От 1 недели до года33,6 – 42,01,24 – 4,37,1 – 11,54,6 – 6,93,3 – 8,8
От 1 года до 5 лет33,6 – 43,02,0 – 4,67,0 – 13,04,8 – 8,55,2 – 10,2
От 5 до 8 лет37,0 – 47,12,0 – 4,28,0 – 11,15,3 – 8,15,3 – 11,8
От 8 до 11 лет40,6 – 45,62,2 – 3,97,5 – 10,34,9 – 7,16,0 – 12,2
От 11 лет до 21 года38,9 – 46,02,3 – 5,37,3 – 10,56,0 – 9,07,3 – 14,3
После 21 года40,2 – 50,62,1 – 3,55,1 – 8,56,0 – 9,48,1 – 13,0

Норма альбумина в крови у женщин

Исследуя биохимический анализ крови беременной женщины, замечается снижение концентрации белка в плазме. Норма содержания альбумина во время вынашивания ребенка, в период лактации составляет 30 -34 г / л.

После родов и по окончании грудного вскармливания уровень белкового соединения в женском организме нормализуется до привычных значений.

Важная информация! Повышение или понижение альбумина обусловлено внешними и внутренними факторами и указывает на патогенный процесс в организме представительницы женского пола.

Иногда недостаток белка вызван физиологическими особенностями, ведь белки выделяются в организм будущей мамы и поступают к плоду. Сбалансированное питание, полноценный отдых способствуют нормализации альбумина у беременной.

Норма альбумина в крови у мужчин

Нормальный уровень альбумина у представителей мужского пола средних лет составляет 33 — 55 г/ л.

Норма альбумина у детей

Детские показатели также зависят от возраста и чем младше ребенок, тем ниже содержание альбумина в крови:

  • 0 — 7 дней — 32,5 — 40,7 г/ л;
  • 7 дней — 12 месяцев — 33,6 — 42,0 г/ л;
  • 1 год — 5 лет — 33,6 — 43,0 г/ л;
  • 5 — 8 лет — 37,0 — 47,1 г/ л;
  • 8 — 11 лет — 40,6 — 45,6 г/ л;
  • 11 лет — 21 год — 38,9 — 46 г/ л.

У юношей и девушек старше 21 года концентрация белкового соединения в крови варьируется в пределах 40,2 — 50,6 г/ л.

Внимание! Референтные значения в анализе, сдаваемом в разных лабораториях, различны. При сомнениях в результате проведения биохимического теста предлагается пересдать кровь в другом медицинском учреждении.

Норма белковых фракций в сыворотке крови

Белковые фракции в плазме кровиНорма, г/лСоотношение групп, %
Общий белок65 – 85
Альбумин35 – 5554 – 65
α1 (альфа-1)-глобулины1,4 – 3,002.05.2018
α2 (альфа-2)- глобулины5,6 – 9,1

Источник: https://normatela.com/krov/albumin-chto-eto-takoe

Глобулины

Глобулины и альбумины биохимия

            В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ

            В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу – поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов

            1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы – липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок,  предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина – тироксин-связывающий белок.

            2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента– в составе этой фракции находятся также некоторые факторы  свертывания  крови  и компоненты  системы  комплемента.

            3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме  концентрация a1-антитрипсина. его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса – 58-59 кДа.

его функция – угнетение эластазы – фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз:   тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови.

Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение – результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует   врожденная недостаточность a1-антитрипсина.

Считают, что недостаток этого белка  способствует  переходу острых заболеваний в хронические.

            К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает   химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.

            Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки,  факторы свертывания  крови,  компоненты системы компемента, транспортные белки.  Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди.

Он  является переносчиком  меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в  различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании – болезни Вильсона – уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени.

Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

            Гаптоглобины. этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие  высокой  молекулярной  массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

            Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое – 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.       

С1-ингибитор – гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ

            К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

            Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции “Метаболизм липидов»).

            C-реактивный белок . Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях ,менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация  С-реактивного белка значительно  увеличивается  при  острых  воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок  называют белком “острой фазы” (к белкам острой фазы относятся также альфа-1-антитрипсин, гаптоглобин).

                                                            гамма-ГЛОБУЛИНЫ

            В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА – белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

            Функция антител – защита организма от чужеродных агентов  (бактерии,  вирусы,  чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

            Главные классы антител в крови:

            – иммуноглобулины G (IgG)

            – иммуноглобулины M (IgM)

            – иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

            Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

            К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны  выпадать  в  осадок  при  охлаждении  сыворотки.  У здоровых  людей  их  в  сыворотке  нет.  Они  появляются  у больных с ревматическим артритом,    миеломной    болезнью.

            Среди   криоглобулинов   существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный  гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует  в  плазме крови  и  на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных   клеток,    тромбоцитов,    фибробластов).

    Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом;  2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает    метастазирование   опухолей. Плазменный фибронектин  является  опсонином  –  усиливает  фагоцитоз.

Играет  важную роль  в очищении крови от продуктов распада белков,  например, распада коллагена.  Вступая в связь  с  гепарином , участвует  в  регуляции процессов  свертывания  крови.

  В  настоящее  время этот белок широко изучается и используется для  диагностики  особенно  при  состояниях, сопровождающихся   угнетением  системы  макрофагов  (сепсис  и  др.)

            Интерферон- это гликопротеин.  Имеет молекулярную массу около 26 кДа.  Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов.  У здорового человека его концентрация  в плазме   мала.   Но   при   вирусных  заболеваниях  его  концентрация увеличивается.

Источник: https://biohimist.ru/podborka-lektsij-po-biokhimii/37-biohimija-krovi/331-globuliny.html

Альбумины, глобулины, свойства. Сходство и отличие их друг от друга. Значение для животного организма, распространение в природе

Глобулины и альбумины биохимия

Альбумины, глобулины. Свойства. Сходство и отличия друг от друга. Значения для животного организма, распространения в природе.

А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ – 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов ниже 30 г/л, изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков. Около 75-80 % осмотического давления крови приходится на долю альбуминов.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль.

Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот – основная физиологическая функция сывороточных альбуминов.

Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.

Глобулины – белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки ( ИЭТ = 6 – 7,3 ). Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики).

Возможно фракционирование белков сыворотки крови на альбумины и глобулины методом высаливания с помощью (NH4)2SO4. В насыщенном растворе осаждаются альбумины как более легкая фракция, в полунасыщенном – глобулины.

Глобулины(от лат. globulus шарик) — семейство глобулярных белков крови, имеющих более высокую молекулярную массу и растворимость в воде, чем альбумины. Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой. Глобулины, альбумины и фибриноген называют основными белками плазмы крови. Нормальная концентрация глобулинов в крови 2.6-4.6 г/децилитр.

· составляют почти половину белков крови;

· определяют иммунные свойства организма;

· определяют свертываемость крови;

· участвуют в транспорте железа и в других процессах.

Протамины, гистоны, свойства. Сходство и отличие их друг от друга. Значение для животного организма, распространение в природе.

Гистоны (от греч. histos – ткань) – тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина.

Это белки небольшой молекулярной массы (11000-24000); по электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными признаками (изоэлектрическая точка у разных гистонов колеблется в пределах 9,5-12,0).

Гистоны имеют только третичную структуру. Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н1, Н2а, Н2b, Н3, Н4.

В естественных условиях гистоны прочно связаны с ДНК и выделяются в составе нуклеопротеида. Связь гистон – ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК – отрицательный.

Гистоноподобные белки встречаются в составе рибосом цитоплазмы клеток. У одноклеточных организмов некоторые из фракций гистонов отсутствуют. У бактерий нет типичных гистонов, а у вирусов есть гистоно-подобные белки.

Основные функции гистонов – структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом.

Четыре фракции гистонов, за исключением Н1, составляют основу нуклеосом, являющихся структурными единицами хроматина; фракция Н1 заполняет фрагменты ДНК между нуклеосомами.

Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины – своеобразные биологические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М 4000-12000), они обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до 80%). Как и гистоны, протамины – поликатионные белки; они связываются с ДНК в хроматине спермиев.

Замена гистонов на протамины в хроматине спермиев наблюдается не у всех животных. Наиболее типично присутствие протаминов в составе нуклеопротамина в сперматозоидах рыб (в молоках).

Отдельные протамины получили свое название по источнику получения: cальмин – протамин из молоки лосося; клупеин – из икры сельди; труттин – из молоки форели; скумбрин – из молоки скумбрии.

· Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т. е. выполняют, как и гистоны, структурную функцию. Однако они, по-видимому, не выполняют регуляторных функций, поэтому и присутствуют в клетках, не способных к делению. Возможно, этим и объясняется биологическая замена в некоторых клетках гистонов на протамины.

· Свойства:

· Хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде.

· Осаждаются щелочами.

· Отсутствует денатурации при нагревании.

· Образуют соли с кислотами и комплексы с кислыми белками

Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 3159;

Источник: https://studopedia.net/1_58009_albumini-globulini-svoystva-shodstvo-i-otlichie-ih-drug-ot-druga-znachenie-dlya-zhivotnogo-organizma-rasprostranenie-v-prirode.html

МедСекурс
Добавить комментарий